La NASA publica una imagen con más de mil candidatos a planetas ordenados por tamaño

La imagen publicada por la agencia espacial estadounidense (NASA) muestra varias hileras de planetas con colores saturados, ordenados por tamaños que van desde una gran circunferencia hasta un puntito apenas imperceptible.

En dos años, el Kepler se ha convertido en componente crucial de los esfuerzos de la NASA por encontrar y estudiar exoplanetas (planetas que orbitan una estrella diferente al Sol) con características similares a las de la Tierra.

Así, el Kepler vigila 156 mil estrellas para detectar si se producen sombras que puedan indicar la existencia de planetas en su alrededor.

Desde que fue lanzado en marzo de 2009, el prolífico laboratorio espacial ha identificado mil 235 posibles planetas, de los que 68 tienen un tamaño parecido al de la Tierra, 288 son supertierras, 662 tienen un tamaño similar a Júpiter y 19 son mayores que Júpiter.

La NASA analiza esos posibles candidatos a planetas en busca de un lugar similar a la Tierra en el que se den las condiciones de vida.

Kepler supervisa un amplio campo de estrellas para identificar los tránsitos planetarios por el ligero oscurecimiento de la luz de las estrellas que causa un planeta al pasar frente a su estrella.

El fotómetro sensible del telescopio capta la luminosidad cambiante de la estrella en torno a la que giran los planetas cuando pasan frente a ella, en ese momento interrumpen el brillo del astro y los científicos calculan el tamaño y la masa midiendo su radio.

Fuente: Laflecha.net

Describen la interacción de dos proteínas que intervienen en la reparación del ADN

La reparación del ADN es un proceso esencial para la supervivencia de la célula al protegerla de mutaciones perjudiciales. Estas mutaciones en la molécula de ADN pueden alterar la lectura de la información codificada en sus genes, por lo que el proceso de reparación del ADN debe estar continuamente operativo y así corregir el daño de forma inmediata.

Rad50 y Mre11 son dos de las proteínas que actúan en el proceso de reparación de roturas de ADN de cadena doble por recombinación homóloga, usando cadenas complementarias no dañadas como molde para restaurar la dañada.

Ambas proteínas participan en la conexión y alineamiento de los extremos del ADN cortado de forma coordinada gracias a la interacción observada por primera vez en las estructuras descritas en el artículo de NSMB. Así, estos resultados podrían tener gran importancia en el desarrollo de pequeñas moléculas que eviten esta interacción, haciendo que las células cancerosas sean más sensibles al tratamiento tradicional al inhibir las rutas de reparación del ADN dañado. Estudio de proteínas por difracción de rayos X.

La estructura tridimensional del complejo Rad50-Mre11 fue resuelta por Gabriel Moncalián durante su estancia posdoctoral en el laboratorio del doctor John Tainer en el Instituto Scripps de La Jolla (California, Estados Unidos) y en los sincrotrones de Berkeley y Stanford, también en California.

Para ello utilizó la técnica de difracción de rayos X de cristales de proteína, principal método de obtención de información estructural en el estudio de proteínas. Moncalián usó radiación de rayos X producida en un sincrotrón (acelerador de electrones) debido a su alta intensidad y posibilidad de modificar su longitud de onda.

Actualmente, Gabriel Moncalián es el investigador principal del sub-grupo de investigación "Ingeniería de Proteínas" en el Instituto de Biomedicina y Biotecnología de Cantabria (IBBTEC), donde continúa realizando estudios de estructura de proteínas, utilizando para ello el soporte científico del sincrotrón europeo ESRF de Grenoble (Francia).

Proteínas de unión a ADN y de síntesis de triglicéridos

El grupo de I+D+i está estudiando actualmente la modificación de dos tipos de proteínas, las de unión a ADN y las implicadas en la síntesis de triglicéridos), para ampliar el conocimiento de sus mecanismos de acción y modificar su función con fines biotecnológicos.

Para la ingeniería de proteínas de unión a ADN, el equipo de Moncalián trabaja en colaboración con el doctor Fernando de la Cruz, también del IBBTEC, en la modificación de diversas proteínas que controlan el paso de información genética de una célula a otra.

En cuanto a la ingeniería de proteínas de síntesis de triglicéridos, el grupo está estudiando las diacilgliceroltransferasas de diversos organismos para modificar la composición final de triglicéridos de estos organismos, gracias a un proyecto de investigación financiado por el Ministerio de Ciencia e Innovación.

Además, Gabriel Moncalián continúa implicado en el estudio de la reparación de roturas de ADN de doble cadena en colaboración con el grupo del doctor Tainer. En mayo de este año comenzará una estancia de tres meses en el laboratorio del Instituto Scripps para caracterizar estructuralmente otra de las proteínas implicadas en la reparación del ADN.

Fuente: Laflecha.net

Científicos crean un microscopio multitáctil

Científicos crean un microscopio multitáctil Unos investigadores finlandeses han creado un nuevo e innovador microscopio que responde a los gestos de las manos y los dedos sobre una pantalla táctil gigante.

El microscopio multitáctil es el fruto de la colaboración entre investigadores del Instituto de medicina molecular de Finlandia (FIMM) y la empresa finlandesa Multitouch Ltd, especializada en pantallas multitáctiles profesionales y en plataformas de software adaptadas a entornos multiusuario.

El microscopio funciona como una pantalla táctil interactiva gigante; pueden utilizarlo múltiples usuarios, lo cual ofrece nuevas oportunidades en el ámbito de la enseñanza y la investigación. «La pantalla de tamaño gigante, con un mínimo de 46 pulgadas, se parece a un iPad que ha tomado esteroides», afirma el investigador Johan Lundin, uno de los diseñadores del microscopio. «La experiencia cuando se observan las muestras es como una combinación de Google Maps con la interfaz de usuario de la película Minority Report».

La experiencia que ofrece al usuario es un modo completamente nuevo de utilizar el microscopio. Simplemente tocando una pantalla gigante, con forma de mesa o incluso instalada en la pared, el usuario puede navegar y ampliar la imagen de una muestra en el microscopio del mismo modo que con un microscopio convencional. Sin embargo, al utilizar el control táctil se puede ampliar el tamaño original de la muestra por 1.000, de modo que se pueden observar no sólo las células sino también detalles a escala subcelular.

El microscopio funciona digitalizando las muestras biológicas con un escáner de microscopio y almacenándolas en un servidor de imágenes. Después, las muestras visualizadas en la pantalla se leen continuamente en el servidor a través de Internet; cada muestra individual puede tener un tamaño de hasta 200 gigabytes (GB).

Se espera que la accesibilidad del formato animará a los estudiantes a que utilicen los microscopios. Los diseñadores piensan que el método revolucionará la enseñanza con microscopio, dado que un grupo de estudiantes puede situarse a la vez alrededor de a pantalla, junto al profesor, y examinar la misma muestra. La función multitáctil del microscopio permite que toda una clase pueda trabajar con la misma muestra biológica al mismo tiempo, mejorando la atención de los estudiantes.

"El microscopio multitáctil añade una nueva dimensión a la enseñanza interactiva y la curva de aprendizaje es prácticamente nula en comparación con los microscopios convencionales, que pueden suponer un desafío para los estudiantes", explica Lundin.

Lundin destaca asimismo que el microscopio será especialmente valioso para reuniones científicas o cualquier "situación en la que un grupo de usuarios necesite ver simultáneamente una muestra en el microscopio, por ejemplo cuando debe alcanzarse un consenso en relación con un caso poco frecuente o una nueva enfermedad".

El microscopio multitáctil se basa en el éxito de otra innovación finlandesa: el "WebMicroscope", un microscopio virtual basado en la web, desarrollado hace varios años por investigadores de la Universidad de Helsinki y de la Universidad de Tampere. Este invento ha recibido una gran acogida entre los estudiantes y se utiliza en más de diez universidades europeas, así como en numerosos países para la garantía de calidad de los laboratorios.

En un microscopio virtual, se crea una copia digital de una muestra sobre un portaobjetos de cristal. Una diapositiva virtual puede estar formada de hasta 50.000 imágenes digitales independientes unidas en forma de mosaico para representar toda la muestra a alta magnificación. El mosaico de imágenes puede observarse a través de Internet con un buscador común y el usuario puede seleccionar cualquier zona o magnificación, tal como en los microscopios convencionales.

El FIMM es un instituto de investigación internacional que se centra en establecer vínculos entre los descubrimientos y las aplicaciones médicas. El FIMM investiga los mecanismos moleculares de las enfermedades mediante la genómica y la biología de los sistemas médicos para mejorar la salud humana. El FIMM es un instituto multidisciplinario que combina ciencia de alta calidad con materiales únicos para pacientes y la más avanzada tecnología.

Fuente: Laflecha.net

La dinámica de la gemación del VIH al descubierto

Se sabe desde hace tiempo que el virus de la inmunodeficiencia humana (VIH) invade las células inmunológicas humanas para replicarse e infectar nuevas células. El orden de los eventos, sus movimientos y las acciones de cada uno de los componentes de la gemación del VIH siguen sin estar claros. No obstante, un estudio nuevo realizado por un equipo internacional de investigadores ha averiguado la función de la enzima VPS4A y descubierto que desempeña una función mucho más activa en el proceso de lo que hasta ahora se pensaba.

Ya se sabía que VPS4A actuaba tras finalizar el proceso de gemación del VIH, pero gracias a una técnica de microscopía avanzada los investigadores pudieron mostrar que se forman complejos con cerca de una docena de moléculas de VPS4A en los puntos de la membrana por donde emergerán los viriones.

El profesor Lamb, uno de los investigadores principales del estudio y asociado a la Universidad Ludwig Maximilian de Múnich (Alemania), indicó: «Ya estamos en disposición de demostrar con detalle y por primera vez cómo interactúan las proteínas huésped con los componentes del VIH para lograr el proceso de gemación en células infectadas. Con los métodos a nuestra disposición también podemos estudiar los efectos de distintos fármacos en las células infectadas, lo que nos permitirá aumentar su eficacia e incluso crear nuevas clases de compuestos activos.»

Un virus altera el curso celular de acuerdo a sus propias necesidades. Cuando el material genético del virus ha entrado en la célula huésped, ésta queda reprogramada y produce nuevas partículas del virus. Para liberar estos virus nuevos, el VIH se aprovecha de proteínas celulares que participan en la carga, clasificación y gemación de vesículas celulares conocidas como complejos ESCRT. Durante la gemación, el VIH utiliza dichos ESCRT para escindir la última conexión entre el recubrimiento del virión y la superficie celular, proceso que le permitirá salir de la célula. La enzima VPS4A forma parte del mecanismo ESCRT y se sabe que es necesaria para descomponer el complejo tras su utilización y así reciclar sus componentes.

Este estudio revela que la VPS4A participa en una fase anterior del proceso de gemación. Los investigadores encargados de este estudio lograron observar y seguir los pasos de la enzima gracias a experimentos de obtención de imágenes ultrasensibles de células vivas. Así lograron observar la enzima y conocer la dinámica de la gemación del VIH tras impregnarlo con una proteína fluorescente verde, un marcador microscópico.

Se descubrió que los complejos compuestos de tres dodecámeros (un complejo proteínico con doce subunidades de proteínas) de VPS4A sufrían una activación temporal en el punto de gemación. Poco después los viriones surgían de la célula en estas ubicaciones. Los investigadores piensan que debe existir por lo menos un paso intermedio adicional en la gemación debido a que la liberación de viriones no es inmediatamente posterior a la activación de la enzima. Estos resultados indican que la VPS4A está directamente relacionada con la escisión de la membrana que provoca la salida del VIH-1.

«La metodología empleada en este experimento nos permite vigilar el ensamblado de viriones individuales y estamos trabajando en más ajustes que nos permitan hacer un seguimiento del ciclo de vida completo del VIH», indicó el profesor Lamb. «Ya podemos ver varios pasos del ciclo de vida de un virus único, observar sus interacciones y determinar la cinética de distintos procesos.»

La infección por VIH en humanos se descubrió en 1981 y desde entonces ha sido responsable de la muerte de millones de personas en todo el mundo. Las cuatro rutas principales de contagio son el sexo sin protección, las agujas contaminadas, la leche materna y la transmisión de madre a hijo durante la gestación o el parto. Gracias a las pruebas a las que se someten las donaciones de sangre, la transmisión de la enfermedad por transfusiones ha sido prácticamente erradicada en el mundo desarrollado.

Las cifras del informe global de 2009 de la Organización Mundial de la Salud indican que en todo el mundo existen 33,3 millones de personas portadoras del virus y que se producen 2,6 millones de infecciones cada año.

Esta investigación aclara aspectos del proceso completo del VIH y se espera que contribuya a dar con una cura para el VIH/SIDA, una esperanza que comparte el profesor Lamb: «Nuestro objetivo es descubrir el ciclo de vida completo del virus.»

Fuente: Laflecha.net

La última e impactante imagen de Saturno

Esta nueva imagen obtenida por la sonda espacial Cassini muestra una vista de gran angular de Saturno, sus anillos, y de las lunas del planeta en diferentes tamaños. La luna más grande de Saturno, Titán, está en el centro de la imagen, Encelado, de menor tamaño, en el extremo derecho, mientras que justo debajo de los anillos a la izquierda más allá del anillo F se puede contemplar la diminuta Pandora.

Cuál es la diferencia de tamaño entre los satélites del planeta anillado? Titán tiene 5150 kilómetros, en el centro, Encelado tiene 504 kilómetros, mientras que Pandora tiene tan sólo 81 kilómetros de diámetro. Esta nueva imagen está orientada hacia el lado opuesto de Saturno, con Titán hacia el norte, iluminada por los anillos.

La imagen fue tomada por la cámara de gran angular de la sonda espacial Cassini el 15 de enero, desde una distancia de cerca de 844.000 kilometros.

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Fuente: Laflecha.net